Polipeptit ve Protein Arasındaki Fark

Polipeptitler ve proteinler, bir hücrenin doğal ve temel organik bileşikleridir. Her ikisi de amino asitlerden oluşur. Amino asitler, peptitler, polipeptitler ve proteinler oluşturmak için birbirine bağlanan doğal olarak oluşan bileşiklerdir. Her amino asit bir amin (-NH) içerir₂) ve bir hidroksil (-COOH) grubunun yanı sıra spesifik bir yan zincir (R grubu). Yan zincir grubu, boyut, şekil, yük ve reaktivitede farklılık gösterir ve bu nedenle her amino asit için benzersizdir. Farklı kombinasyonlarda birbirine bağlanabilen 20 tip monomerik amino asit vardır, böylece yüksek çeşitliliğe sahip polipeptitler ve proteinler verilir.

Polipeptit nedir?

Bir polipeptit, kovalent peptit bağları yoluyla birbirine bağlanan tanımlanmış bir amino asit dizisine sahip bir polimerdir. Bir peptit bağı, iki amino asit arasındaki bir yoğunlaşma reaksiyonunun sonucudur: bir amino asidin karboksil grubu, bitişik bir amino asidin amino grubu ile reaksiyona girerek bir su molekülü (H₂Ö). Peptit bağları ile bağlanan amino asitlerin kısa zincirlerine peptitler denir. Peptitler genellikle 20-30 amino aside kadar oluşur. Spesifik bir sekansa sahip bağlı amino asit kalıntılarının daha uzun zincirlerine polipeptitler denir. Polipeptitler 4000'e kadar kalıntı içerebilir. Polipeptitler, bağlı amino asitler zincirinin çekirdeğinde tekrarlayan atom dizisi ile oluşturulan bir polipeptit omurgası ile karakterize edilir. Polipeptit omurgasına amino asitlere spesifik yan zincirler, R grubu eklenir. Polipeptitler, bir protein oluşturan sabit bir yapıya katlanabilir. Bu nedenle bir polipeptit, bir proteinin birincil yapısını oluşturan amino asit kalıntılarının doğrusal sekansını oluşturur.

Protein nedir?

Proteinler yapısal ve fonksiyonel olarak karmaşık moleküllerdir. Protein terimi, bir veya daha fazla polipeptidin katlanmasıyla oluşturulan üç boyutlu yapıyı tarif etmek için kullanılır. Proteinler, polipeptit birincil yapı olmak üzere dört düzeyde yapısal organizasyon gösterir. Polipeptit zincirleri α helisleri ve 8 tabakaları oluşturduğunda bir proteinin ikincil bir yapısı vardır. Protein üçüncül yapısı, bir polipeptit zincirinin tam üç boyutlu organizasyonunu oluşturur. Protein kompleksine birden fazla polipeptit zinciri dahil edildiğinde, protein yapısı kuaterner olarak adlandırılır. Bir protein oluşturmak için polipeptit zincirlerinin katlanması, bir zincirin farklı kısımları veya hatta iki veya daha fazla polipeptit zinciri arasında oluşan birçok zayıf kovalent olmayan bağı temel alır. Kovalent olmayan bağlar, polipeptit omurgasının atomlarını ve yan zincirler R grubunu içerir ve üç tiptir: hidrojen bağları, iyonik bağlar ve van der Waal bağları. Çok sayıda zayıf kovalent olmayan bağlar paralel olarak hareket eder ve katlanmış bir protein yapısının stabilitesini sağlamak için güçleri birleştirilir. Protein organizasyonunun bir altyapısı protein alanıdır. Bir polipeptit zincirinin, bağımsız bir şekilde stabil bir yapıya katlanabilen herhangi bir kısmından oluşur. Her alan 40 ila 350 arasında amino asit içerir. En küçük protein tek bir etki alanı sunarken, büyük bir protein birkaç düzine etki alanı içerebilir. Proteinin her alanı genellikle farklı bir fonksiyonla ilişkilidir. Proteinlerin fonksiyonel özellikleri büyük ölçüde yapılarına ve şekline bağlıdır, bu da diğer moleküllerle fiziksel olarak etkileşime girmelerini sağlar. Bu etkileşimler her zaman spesifik ve seçicidir. Her protein, ligand olarak bilinen bir veya sadece birkaç moleküle yüksek afiniteli ligand bağlanma bölgeleri ile bağlanabilir. Ligand bağlanma bölgesi, polipeptit zincirinin katlanmasıyla oluşturulan protein yüzeyindeki bir oyuktur. Bir proteindeki ayrı ligand bağlanma bölgeleri, farklı ligandlara bağlanabilir, protein fonksiyonunu düzenleyebilir veya proteinin hücredeki belirli bir bölgeye taşınmasına yardımcı olabilir. Protein fonksiyonu yapısına çok bağlıdır. Bir amino asitteki bir değişiklik şeklini bozabilir ve fonksiyon kaybına neden olabilir.

Polipeptit ve protein arasındaki fark

1. Polipeptit ve proteinin tanımı

Bir polipeptit, kovalent peptit bağları yoluyla birbirine bağlanan tanımlanmış bir amino asit dizisi ile oluşturulan bir polimerdir.

Bir protein, bir veya daha fazla polipeptit zincirinin katlanmasıyla oluşturulan yapısal ve fonksiyonel olarak karmaşık bir moleküldür..

2. Polipeptit ve proteindeki yapısal farklılıklar

Bir polipeptit basit bir yapı sunar ve bağlı amino asitler zincirinin çekirdeğinde tekrar eden atom dizisi tarafından oluşturulan polipeptit omurgasından oluşur. Polipeptid omurgasına amino asitlere spesifik yan zincirler, R grubu eklenir

Diğer tarafta bir protein, ikincil, üçüncül veya dördüncül yapıya katlanan bir veya daha fazla polipeptit zincirinden oluşan karmaşık bir moleküldür..

Protein şekli, üç tip zayıf kovalent olmayan bağ tarafından stabil tutulur: hidrojen bağları, iyonik bağlar ve van der Waal bağları.

3. Polipeptit ve proteinin işlevi

Bir polipeptidin ana işlevi, daha karmaşık proteinlerin birincil yapısıdır. Polipeptitler, bir proteinin bir liganda bağlanmasını ve fonksiyonel olmasını sağlayan üç boyutlu yapıdan yoksundur..

Diğer tarafta, bir proteinin yapısal karmaşıklığı, ligand bağlanma bölgeleriyle stabil şekli, spesifik ligandlara spesifik olarak ve yüksek afinite ile bağlanmasını, düzenlenmesini ve birçok hayati hücresel metabolik yolağa katılmasını sağlar..

Proteine ​​Karşı Polipeptit: Comparioson Table

Polipeptit ve Proteinin Özeti

Polipeptitler ve proteinler doğal olarak oluşan ve bir hücrenin esansiyel organik bileşikleridir.

Amino asitler ortak birincil bileşenleri olmasına rağmen, polipeptitler ve proteinler büyük yapısal ve fonksiyonel farklılıklar gösterir:

1. Bir polipeptit, kovalent peptit bağlarıyla bağlanan amino asitlerin basit bir polimeridir; bir protein, kovalent olmayan bağlarla bir arada tutulan bir veya daha fazla polipeptit zincirinin katlanmasıyla oluşan stabil bir yapı ile karakterize edilen karmaşık bir moleküldür..

2. Bir polipeptidin ana işlevi, bir proteinin birincil yapısı olmakla birlikte, protein, belirli ve farklı moleküllere bağlanmasını ve hücrede fonksiyonel olarak aktif olmasını sağlayan ligand bağlanma yerleri olan karmaşık bir bileşiktir..