Alfa sarmalları ve beta kıvrımlı levhalar, bir polipeptit zincirinde en yaygın olarak bulunan iki ikincil yapıdır. Bu iki yapısal bileşen, bir polipeptit zincirinin katlanması işleminin ilk ana adımlarıdır. temel fark Alpha Helix ve Beta Pileli Levha arasında yapı; belirli bir işi yapmak için iki farklı şekli vardır.
Bir alfa sarmalı, bir polipeptit zinciri üzerinde sağ elini taşıyan bir amino asit kalıntısı bobinidir. Amino asit kalıntılarının aralığı 4 ila 40 kalıntı arasında değişebilir. Üst bobin üzerindeki C = O grubunun oksijeni ile alt bobin N-H grubunun hidrojeni arasında oluşan hidrojen bağları, bobinin bir arada tutulmasına yardımcı olur. Yukarıdaki şekilde zincirdeki her dört amino asit tortusu için bir hidrojen bağı oluşur. Bu tek tip desen, bobin kalınlığı gibi belirli özellikler verir ve sarmal ekseni boyunca her bir tam dönüşün uzunluğunu belirler. Alfa sarmal yapısının stabilitesi birkaç faktöre bağlıdır.
O atomları kırmızı, mavi N atomları ve hidrojen yeşil noktalı çizgiler olarak bağlanır
Beta tabakası olarak da bilinen beta pileli tabaka, proteinlerdeki ikinci ikincil yapının şekli olarak kabul edilir. Resimde gösterildiği gibi bükülmüş, kıvrımlı bir tabaka oluşturmak için en az iki veya üç omurga hidrojen bağıyla yanal olarak bağlanan beta iplikleri içerir. Bir beta ipliği, bir polipeptit zincirinin esnemesidir; uzunluğu genellikle uzatılmış bir onayda omurga dahil olmak üzere 3 ila 10 amino aside eşittir.
Katalaz enziminin kristal yapısından 4 iplikli antiparalel ip yaprak parçası.
a) bitişik teller üzerinde peptit NH ve CO grupları arasındaki antiparalel hidrojen bağlarının (noktalı) gösterilmesi. Oklar zincir yönünü gösterir ve elektron yoğunluk konturları H olmayan atomları ana hatlarıyla belirtir. O atomları kırmızı toplar, N atomları mavi ve H atomları basitlik için atlanmıştır; yan zincirler sadece ilk yan zincir C atomuna gösterilir (yeşil)
b) Merkezi iki telin kenardan görünüşü
Beta kıvrımlı tabakalarda polipeptit zincirleri yan yana ilerler. Yapının dalga benzeri görünümü nedeniyle “kıvrımlı tabaka” adını alır. Hidrojen bağları ile birbirine bağlanırlar. Bu yapı, polipeptit zincirini uzatarak daha fazla hidrojen bağı oluşturmaya izin verir.
Alfa Sarmalı:
Bu yapıda polipeptit omurgası, spiral bir yapı olarak hayali bir eksen etrafına sıkıca bağlanır. Peptit zincirinin helikoidal düzenlemesi olarak da bilinir.
Alfa sarmal yapısının oluşumu, polipeptit zincirleri bir spirale büküldüğünde meydana gelir. Bu, zincirdeki tüm amino asitlerin birbirleriyle hidrojen bağları (bir oksijen molekülü ve bir hidrojen molekülü arasında bir bağ) oluşturmasını sağlar. Hidrojen bağları, sarmalın spiral şeklini tutmasına izin verir ve sıkı bir bobin verir. Bu spiral şekil alfa sarmalını çok güçlü yapar.
Hidrojen bağları sarı noktalarla gösterilir.
Beta Pileli Sac:
İki veya daha fazla polipeptit zinciri (zincirleri) birbiri ile üst üste bindiğinde, birbirleriyle bir dizi hidrojen bağı oluşturur, aşağıdaki yapılar bulunabilir. İki şekilde olabilir; paralel düzenleme ve anti-paralel düzenleme.
Alfa Sarmalı: Tırnaklar veya ayak tırnakları bir alfa sarmal yapısına örnek olarak alınabilir.
Beta Pileli Sac: Tüylerin yapısı beta pileli tabakanın yapısına benzer.
Alfa Sarmalı: Alfa sarmal yapısında, sarmalın dönüşü başına 3.6 amino asit vardır. Tüm peptit bağları trans ve düzlemseldir ve peptit bağlarındaki N-H grupları, sarmalın eksenine yaklaşık olarak paralel olan aynı yönü gösterir. Tüm peptit bağlarının C = O grupları ters yöne işaret eder ve sarmalın eksenine paraleldir. Her peptit bağının C = O grubu, bir hidrojen bağı oluşturan peptit bağının N-H grubuna bağlanır. Tüm R- grupları sarmaldan dışarıya doğru işaret edilir.
Beta Pileli Sac: Beta kıvrımlı tabakadaki her peptit bağı düzlemseldir ve trans-konformasyona sahiptir. Bitişik zincirlerden gelen C = O ve N-H grup peptid bağları aynı düzlemdedir ve aralarında hidrojen bağı oluşturan birbirlerine doğru işaret eder. Herhangi bir zincirdeki tüm R-grupları alternatif olarak tabakanın düzleminin üstünde ve altında meydana gelebilir.
Tanımlar:
İkincil yapı: Omurga amidi ve karbonil grupları arasındaki hidrojen bağlanmasından dolayı katlanan bir proteinin şeklidir..
Kaynaklar: “Protein Yapısı”. ChemWiki: Dinamik Kimya Hipermetresi “Protein İkincil Yapısı: α-Helisler ve β-Levhalar”. Proteinstructures.com tarafından Salam Al Karadaghi “Organik Kimya”. Sanal Hücre Ders Kitabı “Beta Sayfası” .Wikipedia Görüntü Nezaket: “Helix elektron yoğunluğu myoglobin 2nrl 17-32” Dcrjsr tarafından - Commons Wikimedia üzerinden “Protein ikincil yapısı” Kendi çalışması (CC BY 3.0) tr: Kullanıcı: Bikadi (CC BY -SA 3.0) Commons Wikimedia üzerinden Dcrjsr tarafından “1gwe antipar beta sayfası her ikisi” - Commons Wikimedia üzerinden kendi çalışması (CC BY 3.0)