Kd ve Km Arasındaki Fark

Temel Fark - Kd vs Km

Kd ve Km denge sabitleridir. Kd ve Km arasındaki en önemli fark Kd bir termodinamik sabit iken Km bir termodinamik sabit değildir.

Kd ayrışma sabitini belirtirken, Km Michaelis sabitidir. Bu sabitlerin her ikisi de enzimatik reaksiyonların kantitatif analizinde çok önemlidir.

İÇİNDEKİLER

1. Genel Bakış ve Temel Fark
2. Kd nedir
3. Km nedir
4. Yan Yana Karşılaştırma - Tablo Şeklinde Kd vs Km
5. Özet

Kd nedir?

Kd ayrışma sabiti. Olarak da bilinir denge ayrılma sabiti Denge sistemlerinde kullanılması nedeniyle. Ayrılma sabiti, büyük bir bileşiğin tersine çevrilebilir şekilde küçük bileşenlere dönüştürüldüğü reaksiyonların denge sabitidir. Bu dönüşüm süreci ayrışma olarak da bilinir. İyonik bir molekül daima iyonlarına ayrışır. Daha sonra ayrılma sabiti veya Kd, çözeltideki belirli bir maddenin iyonlara ne ölçüde ayrıldığını ifade eden bir miktardır. Böylece, bu, ilgili iyonların konsantrasyonlarının, ayrışmamış molekülün konsantrasyonuna bölünmesiyle elde edilen ürüne eşittir..

AB & # x2194; A + B

Yukarıdaki genel reaksiyonda, ayrışma sabiti, Kd aşağıdaki gibi verilebilir.

Kd = [A] [B] / [AB].

Ayrıca, stokiyometrik bir ilişki varsa, denklemdeki stokiyometrik katsayıları da içermelidir..

xAB & # x2194; aA + bB

Yukarıdaki reaksiyon için ayrışma sabiti, Kd denklemi aşağıdaki gibidir:

Kd = [A]^bir[B]^b / [AB]^x

Spesifik olarak, biyokimyasal uygulamalarda, Kd, bir enzim varlığında kimyasal reaksiyonla verilen ürünlerin miktarını belirlemeye yardımcı olur. Enzimatik reaksiyonun Kd'si, ligand-reseptör afinitesini eksprese eder. Başka bir deyişle, bir substratın bir enzimin reseptörünü terk etme kabiliyetini belirtir. Öte yandan, bir substratın enzime ne kadar güçlü bağlandığını açıklar.

Km nedir?

Km Michaelis sabitidir. Kd'den farklı olarak Km kinetik bir sabittir. Ana uygulaması enzim kinetiğinde, yani bir substratın bir enzimle bağlanma afinitesini belirlemek içindir. Sabit, substrat konsantrasyonunun bir enzim varlığında reaksiyon hızıyla ilişkilendirilmesiyle ifade edilir. Buna göre, Michaelis sabiti veya Km, reaksiyon hızı maksimum hızının yarısına ulaştığında substratın konsantrasyonudur..

Şekil 1: Enzimatik reaksiyonda reaksiyon hızı ve substrat konsantrasyonu arasındaki ilişki.

Enzim (E) ve substrat (S) arasındaki bir reaksiyon sırasında, (P) ürünlerinin oluşumu aşağıdaki gibidir:

E + S & # x2194; E-S kompleksi & # x2194; E + P

Yukarıdaki reaksiyonun denge sabitleri aşağıdaki gibi ise, Km'yi bu sabitlerden türetebilirsiniz..

Km = K^-1 + K⁺² / K⁺¹

Michael'ın Konseptine Göre Km Tayini

Michaelis, substrat konsantrasyonunu [S] ve maksimum reaksiyon hızını (Vmax) kullanarak bir ilişki geliştirdi. Enzimatik reaksiyonun substrat konsantrasyonu ile Km arasındaki ilişki aşağıdaki gibidir:

v = Vmax [S] / Km + [S]

v herhangi bir zamanda hız iken [S] belirli bir zamanda substrat konsantrasyonudur ve Vmaks reaksiyonun maksimum hızıdır. Km, reaksiyondaki enzim için Michaelis sabitidir. Michaelis sabitinin değeri enzime bağlıdır. Sonuç olarak, küçük bir Km değeri, enzimin az miktarda substrat ile doymuş hale geldiğini gösterir. Daha sonra Vmax düşük bir substrat konsantrasyonunda elde edilir. Buna karşılık, yüksek bir Km değeri, enzimin doymuş hale gelmesi için yüksek miktarda substrat gerektirdiğini gösterir..