Protein sindirimi, canlı organizmalarda genel sindirim prosedüründe çok önemli bir süreçtir. Kompleks proteinler amino asit monomerlerine sindirilir ve ince bağırsaklar tarafından emilir. Proteinler, bir organizmada önemli bir fonksiyonel ve yapısal role hizmet ettikleri için gereklidir. Protein sindirimi, tripsin, kimotripsin, peptidazlar ve proteazları içeren protein sindirim enzimleri yoluyla gerçekleşir. Tripsin, lisin ve arginin içeren bazik amino asitlerde peptit bağını parçalayan bir protein sindirici enzimdir. Kimotripsin ayrıca fenilalanin, triptofan ve tirozin gibi aromatik amino asitlerde peptit bağını parçalayan bir protein sindirici enzimdir. temel fark tripsin ve kimotripsin arasındaki protein içinde parçalandığı amino asidin pozisyonudur. Tripsin bazik amino asit pozisyonlarında klime olur, kimotripsin aromatik amino asit pozisyonlarında klivaj olur.
1. Genel Bakış ve Temel Fark
2. Tripsin nedir
3. kimotripsin nedir
4. Tripsin ve Kimotripsin Arasındaki Benzerlikler
5. Yan Yana Karşılaştırma - Tablo Şeklinde Tripsin vs Çimotripsin
6. Özet
Tripsin, serin proteaz ailesine ait 23.3 kDa proteindir ve ana substratları bazik amino asitlerdir. Bu bazik amino asitler arasında arginin ve lizin bulunur. Tripsin 1876 yılında Kuhne tarafından keşfedildi. Tripsin küresel bir proteindir ve tripsinojen - zimojen olan aktif olmayan formunda bulunur. Tripsin eylem mekanizması serin proteaz aktivitesine dayanır.
Tripsin, bazik amino asitlerin C terminal ucunda yarılır. Bu bir hidroliz reaksiyonudur ve ince bağırsaklarda pH - 8.0'da gerçekleşir. Tripsininojenin aktivasyonu, terminal heksapeptidin çıkarılmasıyla gerçekleşir ve aktif formu üretir; tripsin. Aktif tripsin iki ana tiptir; α - tripsin ve β-tripsin. Termal stabiliteleri ve yapıları bakımından farklılık gösterirler. Tripsin aktif bölgesi Histidin (H63), Aspartik asit (D107) ve Serin (S200) içerir.
Şekil 01: Tripsin
Tripsin enzimatik etkisi DFP, aprotinin, Ag tarafından inhibe edilir.+, Benzamidin ve EDTA. Tripsin uygulamaları doku ayrışması, hayvan hücre kültüründe tripsinizasyon, triptik haritalama içerir, laboratuvar ortamında protein çalışmaları, parmak izi ve doku kültürü uygulamaları.
Çimotripsin 25.6 kDa'lık bir molekül ağırlığına sahiptir ve serin proteaz ailesine aittir ve bir endopeptidazdır. Çimotripsin, kimotrippsinojen olan aktif olmayan formunda bulunur. Çimotripsin 1900'lü yıllarda keşfedildi. Kimotripsin, aromatik amino asitlerdeki peptit bağlarını hidrolize eder. Bu aromatik substratlar arasında tirozin, fenilalanin ve triptofan bulunur. Bu enzimin substratları esas olarak L-izomerlerinde bulunur ve amino asitlerin amidleri ve esterleri üzerinde kolayca etki eder. Kimotripsin'in etki ettiği optimum pH 7.8 - 8.0'dır. Kimotripsin A ve kimotripsin B gibi iki ana kimotripsin formu vardır ve bunlar yapısal ve proteolitik özelliklerde biraz farklılık gösterir. Kimotripsin aktif bölgesi bir katalitik triad içerir ve Histidin (H57), Aspartik asit (D102) ve Serin'den (S195) oluşur.
Resim 02: Kimotripsin
Kimotripsin aktivatörleri Setiltrimetilamonyum bromür, Dodesiltrimetilamonyum bromür, Heksadesiltrimetilamonyum bromür ve Tetrabutilamonyum bromürdür. Kimotripsin inhibitörleri peptitil aldehidler, boronik asitler ve kumarin türevleridir. Kimotripsin ticari olarak peptit sentezi, peptit haritalama ve peptit parmak izinde kullanılır.
Tripsin ve Çimotripsin | |
Tripsin, lisin ve arginin gibi bazik amino asitlerde peptit bağını parçalayacak bir protein sindirici enzimdir. | Aynı zamanda protein sindiren bir enzim olan kimotripsin, peptit bağını fenilalanin, triptofan ve tirozin gibi aromatik amino asitlerde ayırır. |
Moleküler ağırlık | |
Tripsin molekül ağırlığı 23.3 k Da'dır.. | Çimotripsin molekül ağırlığı 25.6 k Da'dır.. |
Substratlar | |
Kompleks proteinler amino asit monomerlerine sindirilir ve ince bağırsaklar tarafından emilir.. | Tirosin, triptofan ve fenilalanin gibi aromatik amino asit substratları kimotripsin üzerinde etki eder. |
Enzimin Zimojen Formu | |
Tripsin, tripsin inaktif formudur. | Chymotrypsinogen, kimotripsin inaktif formudur. |
Aktivatörler | |
Lantanitler tripsin aktivatörleridir. | Setiltrimetilamonyum bromür, Dodesiltrimetilamonyum bromür, Heksadesiltrimetilamonyum bromür ve Tetrabutilamonyum bromür, kimotripsin aktivatörleridir. |
İnhibitörleri | |
DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidin ve EDTA, tripsin inhibitörleridir. | Peptitil aldehitler, boronik asitler ve kumarin türevleri kimotripsin inhibitörleridir. |
Peptidazlar veya proteolitik enzimler, proteinleri peptit bağının hidrolizi yoluyla ayırır. Tripsin peptit bağını bazik amino asitlere ayırırken kimotripsin peptit bağını aromatik amino asit kalıntılarına ayırır. Her iki enzim de serin peptidazlardır ve ince bir bağırsakta temel bir pH ortamında etki eder. Günümüzde, bu enzimler yüksek bir endüstriyel değere sahip olduğundan farklı bakteriyel ve fungal türler kullanılarak rekombinant DNA teknolojisi kullanılarak tripsin ve kimotripsin üretiminde çok fazla araştırma yapılmaktadır. Bu tripsin ve kimotripsin arasındaki farktır.
Bu makalenin PDF sürümünü indirebilir ve alıntı notuna göre çevrimdışı amaçlar için kullanabilirsiniz. Lütfen PDF sürümünü buradan indirin Tripsin ve Çimotripsin Arasındaki Fark
1. “Kimotripsin.” Çimotripsin - Worthington Enzim Kılavuzu. Burada mevcut
2. “Tripsin.” Tripsin - Worthington Enzim Kılavuzu. Burada mevcut
Tinastella tarafından Commons Wikimedia üzerinden İngilizce Wikibooks'ta (Public Domain) Tinastella
2.'Chymotrypsin 4cha'Yyikuuul tarafından - Commons Wikimedia üzerinden kendi çalışması, (CC BY-SA 3.0)